历史

於1884年，艾布瑞契·科塞尔首先发现组织蛋白。直至1990年代早期，组织蛋白才被更多认识，并非纯粹细胞核的填充料。及後它的调控功能才被发现。

分类

现时已知的组织蛋白并有六种，分别为H1（有时称为连接组织蛋白H5）、H2A、H2B、H3、H4及古细菌组织蛋白。

在H2A、H2B、H3及H4这四种组织蛋白中的其中两种称为「核心组织蛋白」，并且集合成为八聚体的核小体核心颗粒。这种集合是将DNA的146对硷基对以1.65左手超螺旋形围在这个蛋白质线轴。连接组织蛋白H1将核小体核心颗粒与DNA的进入位点及E位点结合，因而可以将DNA紧扣在位，并且能容许形成更高层次的结构。最基本的形状为一个10纳米的纤维或一连串的珠子。这涉及将在每一个核小体之间约50对的DNA硷基对围在这些核小体上，这些DNA又称为连接DNA。较高层次的结构包括有30及100纳米的纤维，是在一般细胞内的结构。在减数分裂中，透过核小体与其他蛋白质的相互作用，合成染色体。合成的组织蛋白与DNA称为染色质。

核心组织蛋白是高度保存的蛋白质，意即组织蛋白在胺基酸序列中有着非常小的改变。连接组织蛋白通常有着多於一种的形状，对比核心组织蛋白是较少保存的。

在主要的组织蛋白类别中，亦存在一些异构体。它们有着相同的胺基酸序列及相似的核心结构，但却有着不同的特徵。这些不同的组织蛋白通常带着染色质的特别功能，就如与H3相似的CenpA是唯一的组织蛋白与染色体的着丝点联合；H2A的异构体H2A.Z是与活性转录基因联合与涉及在异染色体的形成；另一个H2A异构体H2A.X以双链断裂与DNA结合，并进行DNA修复。

H1

组织蛋白H1有着一个中央球状结构域及长的C与N端尾巴，能将小珠子串结构围成30纳米大小的螺线管结构。对比其他种类的组织蛋白，H1的数量只为其他的一半。这是因为它不是构成核小体部份，而只是将DNA及核小体紧扣在一起。H1亦有着它的异构体，称为组织蛋白H5。

H2A、H2B及H4

组织蛋白H2A、H2B及H4同样有着一个主要的球状结构域与长的N端尾巴，是组成小珠子串结构内的核小体的重要原素。

H3

与组织蛋白H2A及H2B类似，组织蛋白H3有着一个主要的球状结构域与长的N端尾巴，是组成小珠子串结构内的核小体的重要原素。它的N端尾巴从球状核小体核心伸出，能进行多种影响细胞运作的表观遗传修饰。这些修饰包括将甲基及乙醘基共价附着於离氨酸或精氨酸，及丝氨酸或羟丁氨酸的磷酸化。离氨酸9的甲基化涉及基因沉默及在DNA内形成相对较不活跃的异染色质。组织蛋白H3的乙醘基化会在组织蛋白尾巴内不同的离氨酸位置出现，并且由组织蛋白乙醘转移酶（HAT）所催化。离氨酸14的乙醘基化在基因中很普遍，亦会转录成为核糖核酸（RNA）。